A rendelet az enzimek aktivitását, és útjaik

Mint egység élő anyag, amely úgy működik, mint egy sor nyílt biológiai rendszerek, a sejt folyamatosan kommunikál a külső környezet anyag és energia. Fenntartani homeosztázis benne van egy csoport a speciális anyagok fehérje természete - enzimek. Szerkezetét, funkcióját és szabályozását enzimek aktivitását vizsgálták speciális ága Enzimológiai hívott. Ebben a cikkben, példák segítségével fogjuk vizsgálni a különböző mechanizmusok és módszerek tevékenységét szabályozó enzimek rejlő magasabb emlősök és emberek.

A szükséges feltételek optimális enzimaktivitás

A biológiailag aktív szerek, amelyek szelektíven befolyásolják mind az asszimilációs reakció és a hasítási mutatnak annak katalitikus tulajdonságait a sejtek bizonyos körülmények között. Például fontos, hogy megtudja, mi része a sejt kerül sor kémiai folyamat, amely magában foglalja az enzimek. Due szakaszhatárokon (a szétválás a citoplazmából a helyek) antagonista reakció fordul elő, annak különböző részein és organellumok.

Így a protein-szintézist hajtjuk végre a riboszómák és azok hasítási - a hyaloplasm. Sejtaktivitást szabályozása enzimek, amelyek katalizálják a biokémiai reakciókat ellenkező, nem csak az optimális áramlási sebesség anyagcserét, hanem megakadályozza az energia haszontalan metabolikus utak.

multienzimkomplexet

Szerkezeti és funkcionális szervezet az enzimek, enzimes formák egység cellák. A legtöbb kémiai reakciók zajlanak benne egymással. Ha egy többlépéses kémiai folyamat terméke az első reakció a reagens további, ebben az esetben, a térbeli elrendezése enzimek a sejtben expresszálódik különösen erős.

Nem szabad elfelejteni, hogy ezek az enzimek a természet egyszerű vagy összetett fehérjék. És érzékenységük a celluláris szubsztrátumhoz miatt elsősorban a változás a saját térbeli konfigurációját tercier vagy kvaterner peptid szerkezetét. Enzimek és reagálnak a változások nem csak a celluláris paraméterek, mint a kémiai összetétel hyaloplasm, a reagensek koncentrációja és a reakció termékek, a hőmérséklet, hanem a változások a szomszédos cellák, illetve az extracelluláris folyadékban.

Miért sejt rekeszekre osztott

Ésszerű és logikus élővilág készülék egyszerűen csodálatos. Ez teljes mértékben vonatkozik az élet megnyilvánulásait jellemző a sejt. A tudós vegyész teljesen világos, hogy többirányú enzimes kémiai reakciók, például a szintézis a glikolízis és glükóz, nem folytatódhat ugyanabban a csőben. Hogyan, akkor az ellenkezője történik a reakcióban hyaloplasm egyetlen sejt, amely a szubsztrátum számára magatartása? Kiderült, hogy a celluláris tartalmát - a citoszolban, - ahol az antagonista kémiai folyamatok végzik térben elválasztott és izolált formában lókuszok - rekeszek. Miatt a metabolikus reakciók magasabb emlősök és emberek szabályozzák, különösen pontosan, és metabolikus termékeket formává alakul, könnyen behatol a falakon keresztül a bázisállomások. Következő, hogy visszaállítsa az eredeti szerkezetét. Amellett, hogy a citoszolban, az enzimek szereplő organellumok: riboszómák, mitokondriumok, sejtmag, lizoszómákban.

A szerepe az enzimek energia metabolizmus

Tekintsük oxidatív dekarboxilezése piruvát. Rendelet katalitikus enzimek aktivitása is alaposan tanulmányozták enzimológia. Ez a biokémiai folyamat zajlik a mitokondriumban - dvumembrannyh sejtszervekből eukarióta sejtek - és egy közbenső eljárás során, az oxigénhiányos felosztása a glükóz és a Krebs-ciklus. Piruvát-dehidrogenáz komplex - PDH - tartalmaz három enzimet. A nagyobb emlősök és emberek csökkentse történik növekvő koncentrációjú acetil-CoA és NATH, azaz abban az esetben, az alternatív oktatási lehetőségeket molekulák acetil-CoA. Ha a sejtnek szüksége több adag energia és megköveteli az új akceptor molekulák amplifikációs reakciókhoz trikarbonsavciklus, az enzimek aktiválódnak.

Mi alloszterikus gátlás

Rendelet az enzimek aktivitását végezhetjük speciális anyagok - katalitikus inhibitorok. Ezek lehetnek kovalensen kötött specifikus helyeire, enzim, megkerülve az aktív helyét. Ez vezet térbeli alakváltozásnak a katalizátor szerkezetét, és automatikusan csökkentésével jár annak enzimatikus tulajdonságait. Más szóval, van allosztérikus szabályozás az enzim aktivitását. Azt is hozzá, hogy ebben a formában A katalitikus hatás inherens oligomer enzimek, azaz azok, amelyeknek a molekulák két vagy több polimer fehérje alegységek. PDH-komplexet tárgyalt az előző cím mindössze három oligomer enzim: piruvát-dehidrogenáz, egy dehidrogenáz és degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

szabályozó enzimek

Research in Enzymology Megállapított tény, hogy a kémiai reakciók sebességének egyaránt függ a koncentráció és a katalizátor aktivitását. Leggyakrabban, a fő metabolikus utak enzimeket tartalmaz, amelyek szabályozzák a reakció sebessége minden telephely esetében.

Ezek az úgynevezett szabályozási és általában befolyásolja a kezdeti reakció a komplex, és részt vehetnek a legtöbb lassú kémiai folyamatokban irreverzibilis reakció, vagy csatlakozz a reagenseket elágazási pont a metabolikus út.

Hogy van a peptid kölcsönhatás

Az egyik módszer, amellyel az szabályozását enzimaktivitás előfordul egy sejtben egy fehérje-fehérje kölcsönhatás. Mi ez? Szabályozó fehérjék egyesült az enzim-molekula, ahol az aktiválást. Például, a adenilát cikláz enzim található a belső felületén a sejtmembrán, és kölcsönhatásba léphetnek az ilyen szerkezetek, mint hormon receptor és a peptid között elhelyezett, és az enzim. Mivel az így kapott vegyületet hormon receptor megváltoztatja a fehérje köztes térbeli megerősítő, ez a módszer a fokozó katalitikus tulajdonságainak az adenilát-cikláz a biokémiában az úgynevezett „aktiválási miatt csatlakozás szabályozó fehérjék.”

Protomerek és azok szerepe a biokémia

Ez a csoport az anyagok, más néven protein kinázok, felgyorsítja a átadása az anion PO ₄ ^3- gidroksogrupp aminosav tartozó peptid makromolekulához. Aktivitásának szabályozási enzimek protomerek kell tekinteni általunk példaként a protein kináz A. molekula - tetramer két katalitikus és két szabályozó alegység és a peptid nem működik, mint a katalizátor, amíg a szabályozó régió a protomer kapcsolódnak, egy négy cAMP molekula. Ez okozza átalakítása térszerkezetének szabályozó fehérjék, ami a kibocsátás a két katalitikus aktivált protein részecskék, azaz a disszociációs promoterok. Ha külön a regulátor alegységek cAMP molekula, protein-kináz inaktív komplexet ismét vissza egy tetramer, mint ahogyan Association katalitikus és szabályozási peptid részecskék. Így, ahogy a szabályozása az enzimaktivitás a fent tárgyalt adniuk reverzibilis természetét.

Kémiai szabályozás enzimaktivitás

Biokémiai és tanulmányozta ezeket a szabályozási mechanizmust az enzim aktivitását, foszforiláció, defoszforilációs. A mechanizmus szabályozásának enzimaktivitás ebben az esetben a következő formában: aminosavát, az enzimet tartalmazó OH ^-, változtatni a kémiai módosítás miatt kitett fosfoproteinfosfataz. Ebben az esetben, korrekció támadható az aktív hely az enzim, amelyben az enzimek valamilyen okból azt aktiválják őket, és mások számára - gátló. fosfoproteinfosfataz katalitikus tulajdonságok önmagukban szabályozzák hormonok viszont. Például, az állati keményítő - glikogén - és a zsír az étkezések között bomlanak le a gyomor-bél traktusban, vagy pontosabban, a nyombélben hatása alatt a glukagon - hasnyálmirigy enzim.

Ezt a folyamatot fokozott foszforilációja trofikus gasztrointesztinális enzimek. Az aktív időszakban az emésztés, amikor az élelmiszer belép a gyomorból a patkóbélbe, glukagon-szintézis fokozódik. Az inzulin - egy hasnyálmirigy által termelt enzim alfa sejtek a Langerhans-szigetek, - kölcsönhatásba lép a receptor, beleértve foszforilációját ugyanaz a mechanizmus az emésztő enzimek.

részleges proteolízis

Mint látható, a szabályozási szint az enzim aktivitásának növekedését változhat. Az enzimek, amelyek kívül esnek a citoszolban, vagy organellumok (vérplazmában vagy a gyomor-bél traktusban), a módszer a aktiválás folyamatának peptidkötések hidrolízisét CO-NH. Ez szükséges, mivel az ilyen enzimek szintetizálódnak inaktív formában. Molekulát hasítjuk az enzim-peptid-rész, a maradék pedig módosítás tárgyát a szerkezet az aktív hely. Ez vezet az a tény, hogy az enzim „kifejezés egy működő állapotban”, azaz képes befolyásolni során a kémiai folyamat. Például, hogy az inaktív enzimet hasnyálmirigy tripszinogén nem hasítja a fehérjéket élelmiszer belépő nyombélben. Ez történik az intézkedés alapján enteropeptidáz proteolízist. Ezt követően az enzimet aktivált, és most hívott tripszin. Részleges proteolízis - a folyamat reverzibilis. Ez akkor fordul elő olyan esetekben, mint az aktiválás enzimek lebontják polipeptidek a véralvadásban.

Szerepe koncentrációja a kiindulási anyagok a sejtek anyagcseréjét

Aktivitásának szabályozási az enzim szubsztrát rendelkezésre álló nézve részben érintkezésben alcím „multienzim komplex.” Az arány a katalitikus reakciók zajlanak több szakaszban, nagymértékben függ a molekulák száma a kiindulási anyag van hyaloplasm sejtekben vagy organellumok. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy a sebesség a metabolikus út egyenesen arányos a koncentráció a kiindulási anyag. A nagyobb reaktáns molekulák, a citoszolban található, a nagyobb a sebesség az összes ezt követő kémiai reakciók.

allosztérikus szabályozás

Enzimek amelynek aktivitását vezérelt nemcsak a koncentráció a kiindulási anyagokkal, reagensekkel, hanem az effektor anyagok, azzal jellemezve, hogy az úgynevezett allosztérikus szabályozás. A legtöbb ilyen enzimek bemutatva közbenső termékek az anyagcsere a sejtben. Mivel a effektorok és végrehajtani a rendelet az enzim aktivitását. Biochemistry kimutatták, hogy ezek a vegyületek, az úgynevezett alloszterikus enzimek nagyon fontos a sejtek anyagcseréjét, mivel ezek rendkívül nagy érzékenységet változások a homeosztázis. Ha az enzim gátolja a kémiai reakció, azaz csökkenti a sebességét - ez az úgynevezett negatív effektor (inhibitor). Az ellenkező esetben, ha van egy növekedését a reakció sebességét, jön az aktivátor - pozitív effektor. A legtöbb esetben a kiindulási anyagok, azaz a reagenseket lépő kémiai kölcsönhatások játszanak szerepet aktivátorok. Természetesen a termékek által alkotott többlépcsős viselkednek, mint inhibitorok. Ez a fajta szabályozás épített a kapcsolat a reagensek koncentrációja és a termékek, az úgynevezett heterotróf.