Az aktív helyén az enzim: szerkezete, tulajdonságai. Ki fedezte fel az aktív hely az enzim? Az úgynevezett aktív hely az enzim?

Mindannyian hallottunk az enzimek, de nem valószínű, hogy mindannyian alaposan pontosan tudja, hogy ezek az anyagok elrendezve, és miért van szükség. Ez a cikk segít megérteni a szerkezetét és funkcióit enzimek (enzimek) általában, és az aktív centrumban különösen.

Történelem kutatás

1833-ban, francia kémikus Anselme Payen azonosítják és leírják a tulajdonságait az amiláz-enzim.

Néhány évvel később, Louis Pasteur, tanulmányozza az átalakítás a cukrok alkohollá bevonásával élesztő, azt javasolta, hogy ez a folyamat annak köszönhető, hogy a vegyi anyagok, amelyek alkotják az élesztő.

Végén a XIX fiziológus Villi Kyune első megalkotta a „enzim”.

Német Eduard Buchner 1897 azonosított és leírt zymase - enzim komplex, amely katalizálja az szacharózt etanollá reakciót. A természetben zymase nagy mennyiségben az élesztőben.

Nem ismert, hogy mikor és ki nyitotta az aktív hely az enzim. Ez a felfedezés is jóvá Nobel-díjas kémikus Edaurdu Büchner, amerikai biológus James Sumner és más jól ismert tudós, aki dolgozott a tanulmány enzimatikus.

Általános információk az enzimek

Emlékezzünk, hogy az enzimek - anyagok fehérje természeténél fogva, amely funkciók ellátására az élő szervezetek katalizátorok a kémiai reakciók. Az enzim részei, amelyek közvetlenül nem vesznek részt benne, az áramlás a reakció eredménye egy aktív centrum az enzim.

Íme néhány a tulajdonságai enzimek:

1) A hatékonyság. Egy kis mennyiségű katalizátor, hogy felgyorsítsa a kémiai reakció a ^10-6-szor.

2) sajátosságai. Az egyik enzim nem egyetemes katalizátor bármilyen reakciót a sejtben. Az enzim kifejezett specifikus hatással: mindegyik enzim katalizálja csak egy vagy több hasonló reakciókat szubsztrátok (a reakciópartnerek betáplálási), de más kémiai reagensek az azonos jellegű, az enzim lehet haszontalan. Kölcsönhatás a megfelelő szubsztrátok és a további gyorsulás a reakció eredménye egy aktív centrum az enzim.

3) Tiszta Activity. Az enzim aktivitását a sejtben folyamatosan változik alacsony és magas.

4) koncentrációja bizonyos enzimek a sejtben nem állandó, és függően változhat a külső körülmények. Az ilyen enzimek a biológiában úgynevezett indukálható.

besorolása enzimek

A struktúrájában, az enzimek osztható egyszerű és összetett. Egyszerű állhat kizárólag aminosavak, komplex nem-fehérje anyagok csoportja. Complex nevű koenzimek.

A típusú enzim által katalizált reakciók vannak osztva:

1) Oxidoreduktázok (katalizálják redox reakciók).

2) transzferázok (át külön atomcsoportok).

3) Liázok (hasítják kémiai kötések).

4) Lipáz (csatlakoztatási módot a reakciók annak az energiának az ATP).

5) izomerázok (uchuvstvuyut reakciók izomerek interkonverziója).

6) A hidrolázok (kémiai reakciókat katalizáló végzett emésztéssel kötések).

Szerkezet enzim

Enzim - egy komplex háromdimenziós szerkezetét, amely főként aminosavmaradékok. Továbbá van egy prosztetikus csoportot - egy komponense nem-fehérje jellegű, társított aminosavmaradékok.

Enzimek - főleg globuláris fehérjék, amelyek kombinálhatók a komplex rendszerek. Mint más fehérjetartalmú anyagokat, enzimeket denaturáljuk a hőmérséklet növelésével vagy expozíció egyes vegyi anyagok. Során denaturáció változik tercier enzim szerkezetét és ezáltal tulajdonságait az aktív centrum az enzimek. Ennek eredményeként, az enzim aktivitása drasztikusan csökken.

Katalizált szubsztrát általában sokkal kisebb, mint maga az enzim. A legegyszerűbb enzim áll hatvan aminosavból, és aktív központ - csak két.

Vannak enzimek katalitikus hely aminosavakat, amelyek nem fordulnak, és egy szerves prosztetikus csoport, vagy (gyakrabban) szervetlen eredetű - kofaktor.

A koncepció az aktív hely

Csak egy kis része az enzim közvetlenül részt a kémiai reakciókban. Ez a része a nevezett enzim aktív helyén. Az aktív helyén az enzim - egy lipid, egy pár aminosavak vagy prosztetikus csoport, amely kötődik egy olyan szubsztrát, és katalizálja a reakciót. Az aminosavszekvenciákat az aktív hely tartozhat bármilyen aminosav - poláros, nem poláros, töltésű, aromás töltetlen.

Az aktív enzim központ (ez a lipid, aminosavakat és más anyagokat reagálni képes reagensek) - a legfontosabb része az enzim, anélkül, ezen anyagok haszontalan lenne.

Jellemzően, az enzim-molekula csak egy aktív hely, kötő, egy vagy több hasonló reagensek. Az aminosavszekvenciákat az aktív centrum képződött hidrogén, hidrofób vagy kovalens kötések, képezve egy enzim-szubsztrát komplex.

A szerkezet az aktív centrum

Az aktív helyén enzimek, egyszerű és komplex egy zsebben vagy nyílásba. Ez a szerkezet az aktív centrum az enzim kell felelnie geometriailag és elektrosztatikusan a szubsztrát, mivel egy változás a harmadlagos szerkezetét az enzim megváltoztathatja az aktív hely.

Kötése és katalitikus centrumának - területek az aktív centrum az enzim. Nyilvánvaló, hogy a kötőhely „ellenőrzés” szubsztrát kompatibilitást, és van társítva, és a katalitikus központ közvetlenül vesz részt a reakcióban.

Kötés az aktív centrum a szubsztrát

Annak érdekében, hogy magyarázza el, hogyan aktív hely az enzim társítható egy adott reagens, több elmélet született. A legnépszerűbb közülük - Fisher elmélete szerint ez az elmélet „zár és kulcs”. Fisher javasolta, hogy egy olyan enzim, ideális egyes szubsztrát annak fizikai és kémiai tulajdonságait. Miután a kialakulását minden módosítás nem fordul elő enzim-szubsztrát komplex.

Egy másik amerikai tudós - Daniel Koshland - tette hozzá Fisher feltételezés az elmélet, hogy az aktív hely az enzim tudja változtatni a konformáció amíg nem illeszkedik egy adott szubsztrát.

A kinetikája enzimes reakciók

Jellemzők enzimatikus reakciót tanul biokémia magánszektor - enzimkinetika. Ez különösen a tudomány tanulmányok a reakciók különböző koncentrációjú enzimek és szubsztrátok, a függőség a reakciósebesség a hőmérséklet a sejt belsejében, és a tulajdonságait az aktív hely enzimek függően fizikai és kémiai paramétereinek a közeg.

Enzimkinetikát működik fogalmak, mint például a reakciósebesség, aktiválási energia, aktiválási gátat, a molekuláris aktivitása, specifikus aktivitás és mások. Úgy ezeket a fogalmakat.

Hogy volt egy biológiai reakció, a szükséges reagenseket át némi energiát. Ez az energia az úgynevezett aktiválási energia.

A hozzáadott enzim, hogy a reagensek, hogy csökkentsék az aktiválási energiával. Egyes anyagok reagálnak részvétele nélkül enzimek, mert az aktiválási energia túl nagy. A reakció egyensúlya nem tolódik a az enzim hozzáadása.

A reakció sebessége - a reakciótermék mennyiségét megjelent, vagy eltűnt a egységnyi idő alatt.

Függése a reakciósebesség a szubsztrát koncentráció dimenziómentes fizikai mennyiség jellemzi - Michaelis-állandó.

A molekuláris aktivitása - száma szubsztrát-molekulák, amelyek átalakítják egy molekula enzim egységnyi idő.