A szinteket a strukturális szerveződése a fehérje molekulák vagy fehérjék szerkezetének

A szerkezet a fehérjemolekula vizsgált több mint 200 éve. Ő ismert számos fehérje. Néhány közülük már szintetizált (például inzulin, RNáz). Az alapvető szerkezeti és funkcionális egységet a fehérje molekulák aminosav. Továbbá a karboxii- és amino-csoportok és a fehérjék tartalmazhatnak más funkciós csoportokat, amelyek meghatározzák azok tulajdonságait. Az ilyen csoportok közé tartoznak elhelyezett oldalsó elágazások fehérjemolekula: karboxilcsoporton aszparaginsav vagy glutaminsav, lizin amino-csoportjának vagy hidroxilizin, guanidin-csoport, az arginin, az imidazol-csoport a hisztidin, a hidroxil-csoport a szerin és a treonin, a fenolcsoport tirozin, a szulfhidril csoportja ciszteindiszulfid csoport cisztin, tioétercsoport a metionin, fenilalanin benzelnoe mag, alifás láncokat más aminosavak.

Négy szint van a strukturális szerveződése a fehérje molekulák.

A primer szerkezetét a fehérje. Aminosavakat a fehérje molekula egymáshoz peptidkötésekkel, így képezve a primer szerkezetét. Ez attól függ, a minőségi összetételét az aminosavak, azok számát és a szekvenciát a vegyületek. Az elsődleges szerkezet a fehérje leggyakrabban által meghatározott Sanger. A vizsgálati fehérje oldattal kezeljük ditroftorbenzola (DNP), ezáltal dinitro-fehérje (protein-DNP). Ezt követően DNP-hidrolizált protein képződött maradékot fehérjemolekula DNP-aminosav. DNP-aminosavat kinyerjük a keverékből, és mérhető a hidrolízis. A hidrolízis termékei aminosav és dinitro-benzol. A maradék a fehérjemolekula reagálnak az új részei DNP mindaddig, amíg a teljes molekula nem bonthatók aminosavak. Alapján kvantitatív vizsgálat aminosavak alkotják a primer szerkezetét az egyes áramkör fehérje. Ismert elsődleges fehérjék szerkezete inzulin, mioglobin, hemoglobin, glukagon és még sokan mások).

A módszer Edman fehérje kezeljük fenil-izotiocianátot. Néha a fehérjebontó enzimek - tripszin, pepszin, kimotripszin, peptidázzal stb

A másodlagos szerkezete a fehérje. Amerikai tudósok, röntgen-elemzés, úgy találta, hogy a fehérje polipeptid láncok gyakran formájában létezik alfa-hélix és néha béta struktúrák.

Alfa-hélix összehasonlítjuk egy csigalépcső, amelyek elvégzik a funkciója a fok az aminosavmaradékok. A molekulák fibrilláris proteinek (selyem fibroin) polipeptid-lánc szinte teljesen feszített (béta-struktúra) és elrendezve gömbök formájában, stabilizált hidrogénkötések.

Alfa-hélix képezhető spontán a szintetikus polipeptidek (dederon, nylon), amelyek molekulatömege 10-től 20 ezer. Igen. Bizonyos részei a molekula fehérjék (inzulin, hemoglobin, RN-áz) megtöri a-helikális konfigurációt a peptid-lánc, és vannak kialakítva spirális szerkezet egy másik típusú.

A harmadlagos szerkezetét a fehérje. Spirál részeit polipeptidlánc a fehérje molekula különböző kapcsolatokat, amelyek meghatározzák a tercier (háromdimenziós) struktúrát, formája és alakja a térfogata a fehérjemolekula. Úgy tartják, hogy a harmadlagos szerkezete az automatikus és a lép fel egy kölcsönhatás aminosavat az oldószer-molekulák. Így hidrofób gyökök „húzott” a fehérjemolekula, alkotó azok száraz zóna és hidrofil csoportok felé az oldószert, amelynek képződéséhez vezet a energetikailag kedvező megerősítések molekula. Ezt a folyamatot kíséri a kialakulását intramolekuláris kötések. A harmadlagos szerkezete a fehérjemolekula átírt RN-áz, a hemoglobin, lizozim csirke tojás.

A kvaterner szerkezetét a fehérje. Ez a szerkezet a fehérje molekula jelentkezik eredményeként az egyesülési több alegység integrált egyetlen molekulában. Minden alegység egy primer, szekunder és tercier szerkezetét.