Fehérje: szerkezete és funkciója. tulajdonságai fehérjék

Mint ismeretes, a fehérjék - alapján az élet eredetének bolygónkon. Az elmélet szerint a Oparin-Haldane volt koacervátummal csepp, molekulákból álló peptidek vált alapján eredetű élőlények. Ez nem kétséges, mert az elemzés a belső szerkezete bármely tagja a biomassza azt mutatja, hogy ezek az anyagok már mindent: a növények, állatok, mikroorganizmusok, gombák, vírusok. És ezek igen különböző természetűek, és a makromolekuláris.

A nevét E négy struktúrák, ezek szinonimái:

• fehérjék;
• fehérjék;
• polipeptidek;
• peptidek.

fehérjemolekulák

Számuk valóban kiszámíthatatlan. Ebben az esetben, az összes fehérje-molekulák lehet osztani a két fő csoport:

• Egyszerű - kizárólag az alábbiak aminosav-szekvenciák peptidkötéssel kötések;
• komplex - felépítése és szerkezete egy fehérje jellemzi a járulékos protolytic (prosztetikus) csoportok, más néven kofaktorok.

Ebben az esetben az összetett molekulák is saját besorolás.

Fokozatosság komplex peptidek

1. A glikoproteinek - szorosan kapcsolódó fehérje és szénhidrát vegyületek. A szerkezet a molekula szövött prosztetikus csoportok mukopoliszacharidok.
2. A lipoproteinek - a komplex vegyület a fehérje és lipid.
3. Metalloproteinek - mint prosztetikus csoportot a fémionok (vas, mangán, réz, és mások).
4. Nukleoproteineket - Feedback fehérje és nukleinsavak (DNS, RNS).
5. Fosfoproteidy - a fehérje konformációjára, és egy maradékot foszforsav.
6. Chromoproteids - nagyon hasonló a metalloproteinek, hanem egy elem, amely része a prosztetikus csoport egy színes komplexet (piros - hemoglobin, zöld - klorofill, és így tovább).

Minden csoport tárgyalt a szerkezetét és tulajdonságait a fehérjék különböző. A funkciók, hogy végre, és függ a típusától molekula.

A kémiai szerkezete fehérjék

Ebből a szempontból a fehérjék - egy hosszú, masszív lánc aminosav-maradékok összekapcsolt specifikus kötések nevezett peptid. Oldalról struktúrák savak térni ága - gyökök. Ez a szerkezet a molekula fedezte fel E. Fischer elején a XXI században.

Később, fehérjék, szerkezete és működése fehérjék vizsgálták részletesebben. Világossá vált, hogy az aminosavak alkotó peptid struktúra, összesen 20, de így kombinálhatók különböző módokon. Ezért a sokféleségét polipeptid szerkezetek. Ezen túlmenően, a folyamat az élet és a feladatainak ellátására a fehérjék képesek a mennek keresztül egy sor kémiai átalakulások. Ennek eredményeként változik a szerkezet, és van egy egészen új típusú kapcsolat.

Ahhoz, hogy megtörje a peptid kötést, azaz, megbontja a fehérje szerkezete láncok kell megválasztani nagyon szigorú körülmények között (magas hőmérsékleten, savas vagy lúgos katalizátor). Ez annak köszönhető, hogy a nagy szilárdságú , a kovalens kötések a molekulában, azaz a peptid-csoport.

Kimutatása a fehérje szerkezetének a laboratóriumban végezzük a biuret reakció - hatása polipeptid frissen kicsapott hidroxid, réz (II). A komplex a peptid-csoport és réz-ionok egy fényes lila színű.

Négy alapvető szerkezeti felépítését, amelyek mindegyike a saját jellemzői a fehérjék szerkezete.

Szervezeti szintek: az elsődleges szerkezet

Amint a fentiekben említettük, a peptid - szekvenciája aminosav zárványok, CO-enzimek, vagy nélkülük. Így hívják ezt az elsődleges a molekula szerkezete, ami természetes, persze, ez az igazi aminosav csatlakozott peptidkötésekkel, és semmi mást. Azaz, a polipeptid lineáris szerkezet. Ebben a különleges szerkezete a fehérjék ilyen jellegű - az, hogy ez a kombináció a savak elengedhetetlen a teljesítménye funkciók a fehérjemolekula. Köszönhetően ezek a funkciók nemcsak az lehetséges azonosítani peptid hanem megjósolni a tulajdonságok és a szerepe egy teljesen új, eddig még fel nem fedezett. Példák a peptidek természetes elsődleges szerkezete, - az inzulin, a pepszin, kimotripszin, és mások.

szekunder konformáció

Szerkezete és tulajdonságai fehérjék ebben a kategóriában kissé változhat. Az ilyen szerkezet lehet alkotta eredetileg a természetre vagy kitéve primer hidrolízis merev, hőmérséklet, vagy más körülmények között.

Ez a konformáció három fajták:

1. Sima, szabályos, sztereoreguláris tekercsek épített az aminosav-maradékok vannak csavarva a mag körül csatlakoztatási tengellyel. Csak tartják össze a hidrogénkötések között fellépő oxigén csoportot egy peptid, és a másik hidrogénatom. Melyben a szerkezet helyes annak a ténynek köszönhető, hogy a menetek egyenletesen ismételni minden 4 szinten. Egy ilyen szerkezet lehet mind balkezes és pravozakruchennoy. De a legtöbb ismert fehérjék forgató izomer dominál. Ilyen konformációt az úgynevezett alfa-struktúrák.
2. A összetétele és szerkezete, a következő típusú fehérje eltér az előzőtől, hogy a hidrogén-kötések nem képződnek között egymás mellett álló egyik oldalán az a molekula többi között lényegében eltávolítjuk, azzal jellemezve, egy kellően nagy távolságot. Emiatt az egész szerkezet válik hullámos, nyakatekert kígyó polipeptid láncok. Van egy funkció, amely kell fehérje. A szerkezet a aminosavak az ágak olyan rövid legyen, mint a glicin vagy alanin, például. Ez a típusú szekunder konformáció az úgynevezett béta-lemezek képességükre tapadnak össze, ha a kialakulását a teljes szerkezet.
3. Tartozás a harmadik típusú fehérje szerkezetét, mint a biológia jelöli komplex raznorazbrosannye, rendezetlen fragmentumokat, amelyeknek nincs sztereoregularitását, és képes módosítani a szerkezet hatása alatt a külső feltételek.

Példák bíró fehérjék másodlagos szerkezetének a természet, nem tárt fel.

Felsőoktatás

Ez egy meglehetősen összetett konformáció, amelynek a neve „gömböcske”. Mi a fehérjét? A szerkezet ez alapján a másodlagos szerkezetet, de hozzáadott új típusú kölcsönhatások atomjai közötti csoportok, és az egész molekula hajtogatott, mint, vezetve, az a tény, hogy a hidrofil csoportok már irányul gömböcskék és hidrofób - ki.

Ez magyarázza a felelős a fehérje molekula vízben kolloid oldatokat. Mik azok az interakciók léteznek?

1. Hidrogénkötések - változatlanok maradnak között az azonos alkatrészeket, mint a másodlagos szerkezet.
2. A hidrofób (hidrofil) kölcsönhatás - merülnek fel, amikor a vízben oldott polipeptid.
3. Ionos vonzás - raznozaryazhennymi képződik aminosavak között (radikális) csoportok.
4. Kovalens kölcsönhatások - között kialakítható egyedi savas helyeket - cisztein molekulák, vagy inkább, a farkukat.

Tehát a készítmény és a fehérjék szerkezete, amelynek harmadlagos szerkezete lehet leírni, mint egy tekerni globulák polipeptidláncot, megtartva és stabilizáló konformációját miatt különböző típusú kémiai kölcsönhatások. Példák az ilyen peptidek: fosfoglitseratkenaza, tRNS, az alfa-keratin, selyem fibroin, és mások.

A negyedleges szerkezet

Ez az egyik legnehezebb a gömböcskék, amelyek fehérjéket. A szerkezet és a proteinek funkcióját egy ilyen terv nagyon sokoldalú és specifikus.

Mi ez a kialakítás? Ez egy pár (néha több tucat) a kis és nagy polipeptidlánc, amelyek vannak kialakítva egymástól függetlenül. De aztán, mivel ugyanazt a kölcsönhatásokat, hogy mi tekinthető a harmadlagos szerkezetét ezek a peptidek sodort és összefonódik. Az így kapott komplex konformációs gömböcskék, amely tartalmazhat fém-atomot, és a lipid-csoportot, és a szénhidrát. Ilyen fehérjék például: DNS-polimeráz, a dohány-vírus burokfehérje, hemoglobin, és mások.

Minden peptid szerkezetek már tárgyalt saját azonosítási módszereket a laboratóriumban, amely a jelenlegi lehetőségei a kromatográfia, centrifugálás, elektronmikroszkópos és optikai mikroszkópos és nagy számítógépes technológiák.

funkciók

A szerkezet és a proteinek funkcióját szorosan összefügg egymással. Azaz minden egyes peptid szerepet játszik, amely egyedi és különleges. Vannak olyanok is, akik képesek elvégezni egy élő sejt, több jelentős tranzakciók. De ez lehet összefoglalni, hogy kifejezze az alapvető funkciókat a fehérjemolekulák a szervek élőlények:

1. Biztosítása forgalom. Egysejtű organizmusok vagy organellumokból vagy bizonyos típusú sejtek képesek mozgásra, vágások, mozgásokat. Ez a fehérje, feltéve, részét képező szerkezet a motoros szerkezet: csillók, flagellumok citoplazma membránon. Ha beszélünk a képtelenség, hogy elmozdulás a sejtek, a fehérjék hozzájárulhat azok csökkentése (miozin izom).
2. Táplálkozási vagy biztonsági mentés funkció. Ez egy felhalmozódása fehérje molekulák petesejtek, embriók és növényi magvak a további töltési hiányzó tápanyagokat. Való hasítás után a peptidek L-aminosavak és biológiailag aktív anyagok, amelyek szükségesek a normális fejlődéshez az élő szervezetek.
3. Az energia függvényében. Eltekintve szénhidrátok kényszeríti a szervezet által termelt és a fehérjék. A bomlási 1 g felszabaduló peptid 17,6 kJ hasznos formájában energiát az adenozin-trifoszfát (ATP), amely töltött életfolyamatokra.
4. Jel és szabályozási funkció. Ez abban áll, elvégzése gondos ellenőrzése folyamatokból és a jelek sejtről szövet, tőlük a hatóságok, a legújabb, hogy a rendszer és így tovább. Egy jellemző példa az inzulin, amely szigorúan rögzíti száma vércukorszintet.
5. Receptor funkció. Ezt úgy érik el konformációjának a megváltoztatásával a peptid egyik oldalán a membrán és csatlakozzon a másik végét a szerkezetátalakítás. Amikor ez bekövetkezik, a jelátvitel és a szükséges tájékoztatást. A legtöbb ilyen fehérjék vannak beágyazva a citoplazma membrán a sejtek, és elvégzik a szigorú ellenőrzést az összes áthaladó anyag. Szintén figyelmeztet, hogy a kémiai és fizikai változások a környezetben.
6. Szállítás funkciója a peptidek. Úgy végezzük közvetítések fehérjék és transzporter fehérjék. Szerepük nyilvánvaló - szállítása kívánatos molekulák a helyszínek alacsony koncentrációja a magas részek. Egy tipikus példa a közlekedési oxigén és szén-dioxidot a szervek és szövetek, a hemoglobin fehérje. Azt is elért a szállítás a vegyületeket kis molekulatömegű a membránon keresztül a sejtbe.
7. Szerkezet funkciót. Az egyik legfontosabb ezek végző fehérjét. A szerkezet a sejtek és azok organellumok biztosított peptidek. Ezek hasonlóak a keret határozza meg alakját és szerkezetét. Ezen kívül azt is támogatja, és módosítani, ha szükséges. Ezért a növekedés és fejlődés minden élőlény alapvető fehérje az étrendben. Az ilyen peptidek közé elasztin, tubulin, a kollagén, aktin, és más keratin.
8. A katalitikus funkciót. Her végző enzimek. Sok és változatos, gyorsítják a kémiai és biokémiai reakciókat a szervezetben. Anélkül, hogy a részvétel, közönséges alma a gyomorban képes lenne megemészteni csak két napig, akkor valószínű, hogy hajoljon meg ugyanabban az időben. Az intézkedés alapján a kataláz, peroxidáz és más enzimek, ez a folyamat zajlik két órán keresztül. Általában ez köszönhető ez a szerep, protein anabolikus és katabolizmust végzik, vagyis a műanyag és az energia anyagcserét.

A védő szerepe

Számos típusú fenyegetés, amely a fehérjék úgy vannak kialakítva, hogy megvédje a szervezetet.

Először is, a kémiai támadás traumatikus reagensek, gázok, molekulák, anyagok különböző hatásspektrum. Peptidek képesek részt velük egy kémiai reakció, konvertáló egy ártalmatlan formában, vagy egyszerűen neutralizáló.

Másodszor, a fizikai fenyegetés a sebet - ha a fehérje fibrinogén időben nem alakul át fibrin a sérülés helyén, a vér nem megfagy, és így elzáródás lép fel. Aztán, éppen ellenkezőleg, szükséges plazmin képes peptid szívja vérrög és helyreállítása átjárhatóságát a hajó.

Harmadszor, a fenyegetés az immunitás. Szerkezete és értéke a fehérjék alkotják az immunvédelem, rendkívül fontos. Antitestek, az immunglobulinok, interferonok - mind fontos és lényeges eleme a nyirok- és immunrendszerre. Idegen részecskéket, rosszindulatú molekula, elhalt sejteket, vagy egy részét az egész szerkezet van kitéve azonnali vizsgálatot a peptid vegyület. Éppen ezért egy személy saját, támogatás nélkül a gyógyszerek minden nap, hogy megvédjék magukat a fertőzéstől és egyszerű vírusok.

fizikai tulajdonságok

A szerkezet a fehérje sejtek nagyon specifikus és funkciójától függ. De a fizikai tulajdonságai peptidek hasonlóak, és csökkenteni lehet a következő jellemzőkkel rendelkezik.

1. Molekulák - a 1000000 Dalton.
2. Vizes oldat alakjában a kolloid rendszer. Ott szerkezet felveszi díjat, amely képes függően változnak a savasság a közeg.
3. Amikor mostoha körülmények között (sugárzás, savas vagy lúgos, hőmérséklet, stb) képesek átlépni más szintekre konformációk, azaz denaturálják. A folyamat az esetek 90% visszafordíthatatlan. Azonban van egy fordított váltás - renaturálás.

Ez az alapvető tulajdonságait fizikai jellemzői a peptidek.